Insects are potential sources of industrial proteolytic enzymes that could lead to new enzymatic applications. Study and characterization of intestinal proteolytic activity in insects can lead to understanding physiological processes, development, and ecological aspects such as effects of diet on their digestive physiology. This work presents partial characterization of intestinal proteolytic activity in adult Chromacris colorata (Serville) collected in a natural ecosystem. This is the first report of trypsin-type serine protease and papain-type cysteine protease activity statistically similar in males and females (13,100 ± 2,995.4321 and 14,495.83 UAP ± 4,153.5011, respectively). Proteolytic activity was sensitive to chemical inhibitors phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF), and N-(trans-epoxysuccinyl)-L-leucine 4-guanidinobutylamide (E-64), reducing total activity about 30% (F = 8.743; df = 2,45; p = 0.0006199). Proteolytic activity was sensitive to the Ca+2 cation, indicating this cation might not be a required co-factor for functioning of dominant enzymes (F = 12.338; df = 2,24; p = 0.0002064). This first report on intestinal proteolytic activity of C. colorata showed differential response to cations and inhibitors, which contributes to knowledge of the digestive system of C. colorata and emphasizes need for further study to characterize physiology and biochemistry of the digestive system of this insect to better understand its biology and possible applications.
Los insectos son fuentes potenciales de enzimas proteolíticas para la industria que podrían conducir a nuevas aplicaciones enzimáticas. El estudio y a caracterización de la actividad proteolítica intestinal en insectos puede conducir a un entendimiento de procesos fisiológicos, desarrollo y aspectos ecológicos tales como los efectos de la dieta en su fisiología digestiva. Este trabajo presenta una caracterización parcial de la actividad proteolítica intestinal de Chromacris colorata (Serville) colectada en un ecosistema natural. Este es el primer reporte de actividad de serin proteasas tipo tripsina y cisteín proteasas tipo papaína similares estadísticamente en machos y hembras (13,100 ± 2,995.4321 y 14,495.83 UAP ± 4,153.5011, respectivamente). La actividad proteolítica fue sensible a los inhibidores químicos fenilmetilsulfonil fluoruro (PMSF) y al N-(trans-expoxysuccinil)-L-leucina 4-guanidinbutilamida (E-64), reduciendo la actividad total cerca de un 30% (F = 8.743; gl = 2,45; p = 0.0006199). La actividad proteolítica fue sensible al catión Ca+2, indicando que este catión podría no ser requerido como cofactor para el funcionamiento de las enzimas dominantes (F = 12.338; gl = 2,24; p = 0.0002064). Este primer reporte sobre la actividad proteolítica intestinal de C. colorata mostró una respuesta diferencial a cationes e inhibidores, lo cual contribuye al conocimiento del sistema digestivo de C. colorata y enfatiza la necesidad para estudios posteriores para caracterizar la fisiología y bioquímica del sistema digestivo de insectos para entender mejor su biología y posibles aplicaciones
